Влияние пищевых волокон на структурообразование в мышечной ткани объекта глубоководного рыбного промысла макруруса малоглазого в присутствии трансглутаминазы

Автор: Пивненко Татьяна Николаевна, Ковалев Николай Николаевич, Конькова Дарья Александровна, Позднякова Юлия Михайловна

Журнал: Вестник Красноярского государственного аграрного университета @vestnik-kgau

Рубрика: Ветеринария и зоотехния

Статья в выпуске: 2, 2022 года.

Бесплатный доступ

Цель исследования - изучить структурообразование в системе мышечных белков макруруса малоглазого Albatrossia pectoralis под действием трансглутаминазы при использовании в качестве субстратов пищевых волокон животного происхождения. Задачи исследования - определить изменение вязкости растворов коллагена и хитозана под действием трансглутаминазы, определить реологические свойства и фракционный состав белков мышечной ткани объекта глубоководного промысла макруруса малоглазого в присутствии пищевых волокон и трансглутаминазы. Исследование проводилось на базе НИИ инновационных биотехнологий Дальневосточного государственного технического рыбохозяйственного университета г. Владивостока. Эффективность каталитического действия фермента оценивали по изменению вязкости растворов при использовании в качестве субстратов коллагена и его комбинированных растворов, включающих высокомолекулярный хитозан или его производное (лактат хитозана). Показана прямая зависимость вязкости от концентрации фермента при наибольшем ее росте в присутствии лактата хитозана. Анализ динамики изменения вязкости позволил предположить, что лактат хитозана влияет на направленность образования внутри- и межмолекулярных связей коллагена. Добавление коллагена и лактата хитозана в измельченную мышечную ткань макруруса малоглазого в присутствии трансглутаминазы позволило увеличить прочность образцов на 90 % по сравнению с исходным сырьем, обеспечивая удержание воды и сохранение формы готовых изделий после термообработки. Методом электрофореза исследован фракционный состав белков мышечной ткани макруруса малоглазого после ферментации. Показаны изменения, соответствующие полимеризации белков, сохранение направленности ферментативного катализа при снижении количества низкомолекулярных белков и повышении количества высокомолекулярных белковых агрегатов, усиливающих прочность образцов. Полученный продукт может быть позиционирован в качестве изделия функционального назначения.

Еще

Макрурус малоглазый, трансглутаминаза, коллаген, хитозан

Короткий адрес: https://sciup.org/140293568

IDR: 140293568

Список литературы Влияние пищевых волокон на структурообразование в мышечной ткани объекта глубоководного рыбного промысла макруруса малоглазого в присутствии трансглутаминазы

  • Gaspar A., de Gôes-Favoni S. Action of microbial transglutaminase in the modification food proteins // Food Chem. 2015. V. 171. P. 315-322.
  • Kuraishi C., Yamazaki K. Susa Y. Transglutaminase: Its utilization in the food industry // Food Reviews International. 2001. V. 17. P. 221-246.
  • Ahhmed A.M., Kuroda R., Kawahara S. et al. Dependence of microbial transglutaminase on meat type in myofibrillar proteins cross-linking // Food Chemi. 2009. V. 112. P. 354-361.
  • Гартованная Е.А., Иванова К.С. Биологическая безопасность фарша на основе мяса перепела, обогащенного белково-углеводной композицией и ферментом трансглютаминазой // Вестник КрасГАУ. 2020. № 1. С. 139-145.
  • Pivnenko T.N., Karpenko Y.V., Krashchen-ko V.V. et al. Biochemical factors affecting the quality of products and the technology of processing deep-sea fish Albatrossia pectoralis // J. Ocean Univ. China. 2020. V. 19. Р. 681-690.
  • Borderias A., Sanchez-Alonso I., Perez-Mateos M. New applications of fibres in foods: Addition to fishery products // Trends Food Sci Technol. 2005. V. 16. P. 458-465.
  • Cheng S., Wang W., Li Yu et al. Cross-linking and film-forming properties of transglutami-nase-modified collagen fibers tailored by dena-turation temperature // Food Chem. 2019. V. 271 (15). P. 527-535.
  • Benjakul S., Visessangua W., Phatchrat S., Tanaka M. Chitosan affects transglutaminase-induced surimi gelation // J. Food Biochem. 2002. V. 27. P. 653-661.
  • Jeon Y., Shahidi F, Kim S. Preparation of chitin and chitosan oligomers and their applications in physiological functional foods // Food Reviews International. 2000. V. 16 (2). P. 159-176.
  • Nomura Y., Toki S., Ishii Y., Shirai K. Improvement of shark type I collagen with microbial transglutaminase in urea // Biosci. Biotechnol. Biochemi. 2001. V. 65 (4). Р. 982-985.
  • Rinaudo M., Pavlov G., Desbrieres J. Solubilization of chitosan in strong acid medium // Int. J. Polym. Anal. Charact. 1999. V. 5. P. 267-276.
  • Gomez-Guillen C., Montero P.M., Solas T. et al. Effect of chitosan and microbial transglu-taminase on the gel forming ability of horse mackerel muscle under high pressure // Food Res Int. 2005, V. 38 (1). Р. 103-110.
  • Ooizumi T, Xiong Y.L. Identification of cross-linking site(s) of myosin heavy chains in oxidatively stressed chicken myofibrils // Food Science. 2006. V. 71 (3). P. 196-199.
Еще
Статья научная