Внутриклеточный и циркулирующий пулы протеасом: значение при злокачественных новообразованиях различных локализаций

Внутриклеточный и циркулирующий пулы протеасом: значение при злокачественных новообразованиях различных локализаций

Автор: Шашова Елена Евгеньевна, Колегова Елена Сергеевна, Кондакова Ирина Викторовна, Завьялов Александр Александрович

Журнал: Сибирский онкологический журнал @siboncoj

Рубрика: Обзоры

Статья в выпуске: 6 (72), 2015 года.

Бесплатный доступ

В обзоре представлены данные о строении протеасомной системы, обсуждается ее участие в патогенезе многочисленных онкологических заболеваний, включая процесс метастазирования. Описываются отличительные структурные особенности внутри- и внеклеточных пулов протеасом, рассматриваются возможные пути их выхода во внеклеточное пространство и формы существования вне клетки. Кроме того, обсуждается значение циркулирующих протеасом для прогноза течения онкологических заболеваний.

Протеасомная система, внеклеточные формы протеасом, злокачественные новообразования, метастазирование

Короткий адрес: https://sciup.org/14056604

IDR: 14056604

Список литературы Внутриклеточный и циркулирующий пулы протеасом: значение при злокачественных новообразованиях различных локализаций

  • Зайкова Ю.Я., Куличкова В.А., Ермолаева Ю.Б. Боттрилл А., Барлев Н.А., Цимоха А.С. Характеристика внеклеточных протеасом и ассоциированныхснимибелковметодомiTRAQ-масс-спектрометрии//Цитология. 2013. № 2. С. 111-122.
  • Зайкова Ю.Я., Куличкова В.А., Ермолаева Ю.Б., Гаузе Л.Н., Цимоха А.С. Сравнительный анализ вне-и внутриклеточных протеасом клеток человека линии К562//Цитология. 2011. № 6. С. 459-465.
  • Иванова Э.В., Кондакова И.В., Черемисина О.В., Афанасьев С.Г. Роль убиквитин-протеасомной системы в патогенезе рака желудка//Сибирский онкологический журнал. 2014. № 5. С. 64-71.
  • Кондакова И.В., Юнусова Н.В., Спирина Л.В., Коломиец Л.А., Виллерт А.Б. Связь активности внутриклеточных протеиназ с со держанием локомоторных белков в тканях первичных опухолей и метастазах при раке яичников//Биоорганическая химия. 2014. Т. 40, № 6. С. 735-742.
  • Кондакова И.В., Какурина Г.В., Спирина Л.В., Черемисина О.В., Панкова О.В., Меньшиков К.Ю. Оценка внеклеточного и внутриклеточного протеолиза при предопухолевых и опухолевых заболеваниях гортани//Сибирский онкологический журнал. 2014. № 3. С. 45-50.
  • Какурина Г.В., Кондакова И.В., Чойнзонов Е.Л. Прогнозирование метастазирования плоскоклеточных карцином головы и шеи//Вопросы онкологии. 2012. Т. 58, № 1. С. 26-32.
  • Спирина Л.В., Кондакова И.В. Роль внутриклеточного специфического протеолиза в онкогенезе//Вопросы онкологии. 2008. Т. 54, № 6. С. 690-694.
  • Спирина Л.В., Кондакова И.В., Усынин Е.А., Коломиец Л.А., Винтизенко С.И., Бочкарева Н.В., Чернышова А.Л. Активность протеасом и содержание ростовых факторов при раке почки, мочевого пузыря и эндометрия//Российский онкологический журнал. 2010. № 1. С. 23-25.
  • Спирина Л.В., Кондакова И.В., Усынин Е.А., Коломиец Л.А., Чойнзонов Е.Л., Мухамедов М.Р., Чернышова А.Л., Шарова Н.П. Активность протеасом в тканях злокачественных опухолей различных локализаций//Сибирский онкологический журнал. 2009. № 5. С. 49-52.
  • Сорокин А.В., Ким Е.Р., Овчинников Л.П. Протеасомная система деградации и процессинга белков//Успехи биологической химии. 2009. Т. 49. С. 3-76.
  • Чойнзонов Е.Л., Спирина Л.В., Кондакова И.В., Чижевская С.Ю., Шишкин Д.А., Кульбакин Д.Е. Прогностическая значимость определения активности протеасом в тканях плоскоклеточных карцином головы и шеи//Сибирский научный медицинский журнал. 2014. Т. 34, № 4. С. 103-108.
  • Шарова Н.П., Сумеди И.Р., Астахова Т.М., Плеханова А.С., Люпина Ю.В., Шашова Е.Е., Кондакова И.В., Родоман Г.В. Диагностика рака щитовидной железы: ограничения существующих методов и перспективы будущих разработок//Известия Российской академии наук. Серия биологическая. 2014. № 4. С. 348-354.
  • Шашова Е.Е., Спирина Л.В., Кондакова И.В., Слонимская Е.М., Коломиец Л.А., Чернышова А.Л., Глущенко С.А., Савенкова О.В. Связь активности и субъединичного состава протеасом с уровнем рецепторов эстрогенов и прогестерона при раке молочной железы и раке эндометрия//Молекулярная медицина. 2014. № 3. С. 51-56.
  • Шашова Е.Е., Кондакова И.В., Слонимская Е.М., Глущенко С.А., Колегова Е.С. Изменение химотрипсинподобной и каспазоподобной активностей протеасом в зависимости от степени распространенности рака молочной железы//Сибирский онкологический журнал. 2013. № 5. С. 45-49.
  • Шашова Е.Е., Кондакова И.В., Слонимская Е.М., Глущенко С.А. Сравнительное изучение содержания рецепторов эстрогенов и прогестерона в неизмененной, опухолевой и метастатической тканях при раке молочной железы//Сибирский онкологический журнал. 2008. № 4. С. 42-45.
  • Штамм Т.А., Нарыжный С.Н., Ланда С.Б., Бурдаков В.С., Артамонова Т.О., Филатов М.В. Получение и анализ экзосом, секретируемых злокачественно трансформированными клетками человека в системах in vitro//Цитология. 2012. Т. 54, № 5. С. 430-438.
  • Юнусова Н.В., Спирина Л.В., Кондакова И.В., Коломиец Л.А., Виллерт А.Б., Шпилева О.В. Экспрессия и активность протеаз при метастазировании рака яичников//Известия Российской академии наук. Серия биологическая. 2014. № 5. С. 448-455.
  • Юнусова Н.В., Кондакова И.В., Коломиец Л.А., Молчанов С.В. Протеасомы и экзосомы при раке яичников: связь с особенностями клинического течения и прогнозом//Сибирский онкологический журнал. 2014. № 4. С. 53-59.
  • Bonella F., Sixt S.U., Thomassen J., Schmidt M., Cai M., Mori T., Guzman J., Costabel U. Extracellular 20S proteasome in BAL and serum of patients with alveolar proteinosis//Immunobiology. 2015. Vol. 220 (3). P. 382-388 DOI: 10.1016/j.imbio.2014.10.010
  • Broussas M., Dupont J., Gonzalez A., Blaecke A., Fournier M., Corvaïa N., Goetsch L. Molecular mechanisms, involved in activity of h7C10, a humanized monoclonal antibody, to IGF-1 receptor//Int. J. Cancer. 2009. Vol. 124 (10). P. 2281-2293 DOI: 10.1002/ijc.24186
  • Bochman I., Ebstein F.,Lehman A.,Wohlschlager J., Sixt S.U., Kloetzel P.-M., Dahlman B. T lymphocytes export proteasomes by way of microparticles: a possible mechanism for generation of extracellular proteasomes//J. Cell. Mol. Med. 2014. Vol. 18 (1). P. 59-68. doi: 10.1111/jcmm.12160.
  • Bureau J.P., Olink-Coux M., Brouard N., Bayle-Julien S., Huesca M., Herzberg M., Scherrer K. Characterization of prosomes in human lymphocyte subpopulations and their presence as surface antigens//Exp. Cell Res. 1997. Vol. 231 (1). P. 50-60.
  • Egerer K., Kuckelkorn U., Rudolph P.E., Ruckert J.C., Dorner T., Burmester G.-R., Kloetzel P.-M., Feist E. Circulating proteasomes are markers of cell damage and immunologic activity in autoimmune diseases//J. Rheumatol. 2002. Vol. 29 (10). P. 2045-2052.
  • Hoffmann O., Heubner M., Anlasik T., Winterhalter M., Dahlmann B., Kasimir-Bauer S., Kimmig R., Wohlschlager J., Sixt S.U. Circulating 20S proteasome in patients with non-metastasized breast cancer//Anticancer Res. 2011. Vol. 31 (6). P. 2197-2201.
  • Heubner M., Wimberger P., Dahlmann B., Kasimir-Bauer S., Kimmig R., Peters J., Wohlschlaeger J., Sixt S.U. The prognostic impact of circulating proteasome concentrations in patients with epithelial ovarian cancer//Gynecol. Oncol. 2011. Vol. 120 (2). P. 233-238. doi: 10.1016/j. ygyno.2010.10.014.
  • Jung T., Grune T. Structure of the proteasome//Prog. Mol. Biol. Transl. Sci. 2012. Vol. 109. P. 1-39. 9.00001-8 DOI: 10.1016/B978-0-12-397863-
  • Kitagawa K., Kotake Y., Kitagawa M. Ubiquitin-mediated control of oncogene and tumor suppressor gene products//Cancer Science. 2009. Vol. 100 (8). P. 1374-1381 DOI: 10.1111/j.1349-7006.2009.01196.x
  • Kondakova I.V., Spirina L.V., Koval V.D., Shashova E.E., Choinzonov E.L., Ivanova E.V., Kolomiets L.A., Chernyshova A.L., Slonimskaya E.M., Usynin E.A., Afanas’ev S.G. Chymotrypsin-like activity and subunit composition of proteasomes in human cancers//Mol. Biol. 2014. Vol. 48 (3). P. 384-389.
  • Keller S., Konig A.-K., Marme F., Runz S., Wolterink S., Koensgen D., Mustea A., Sehouli J., Altevogt P. Systemic presence and tumor-growth promoting effect of ovarian carcinoma released exosomes//Cancer Lett. 2009. Vol. 278 (1). P. 73-81 DOI: 10.1016/j.canlet.2008.12.028
  • Lavabre-Bertrand T., Henry L., Carillo S., Guiraud I., Quali A., Dutaud D., Laurent Aubry L., Jean-François Rossi J.-F., Bureau J.P. Plasma proteasome level is a potential marker in patients with solid tumors and hemopoietic malignancies//Cancer. 2001. Vol. 92 (10). P. 2493-2500.
  • Lai R.C., Tan S.S., Teh B.J., Sze S.K., Arslan F., de Kleijn D.P., Choo A., Lim S.K. Proteolytic potential of the MSC exosome proteome: implications for an exosome-mediated delivery of therapeutic proteasome//Int. J. Proteomics. 2012;2012:971907 DOI: 10.1155/2012/971907
  • Mani A., Gelmann E.P. The ubiquitin-proteasome pathway and its role in cancer//J. Clin. Oncol. 2005. Vol. 23 (21). P. 4776-4789.
  • Ma W., Kantarjian H., Bekele B., Donahue A.C., Zhang X., Zhang Z.J., O’Brien S., Elihu Estey E., Estrov Z., Cortes J., Keating M., Giles F., Albitar M. Proteasome enzymatic activities in plasma as risk stratification of patients with acute myeloid leukemia and advanced-stage myelodysplastic syndrome//Clin. Cancer Res. 2009. Vol. 15 (11). P. 3820-3826 DOI: 10.1158/1078-0432.CCR-08-3034
  • Newman R.H., Whitehead P., Lally J., Coffer A., Freemont P. 20S human proteasomes bind with a specific orientation to lipid monolayers in vitro//Biochim. Biophys. Acta. 1996. Vol. 1281 (1). P. 111-116.
  • Ogawa S., Shih L.-Y., Suzuki T., Otsu M., Nakauchi H., Koeffler H.P., Sanada M. Deregulated intracellular signaling by mutated c-CBL in myeloid neoplasms//Clin. Cancer Res. 2010. Vol. 16 (15). P. 3825-3831 DOI: 10.1158/1078-0432.CCR-09-2341
  • Powers G.L., Ellison-Zelski S.J., Casa A.J., Lee A.V., Alarid E.T. Proteasome inhibition represses ER gene expression in ER+ cells -a new link between proteasome activity and rstrogen signaling in breast cancer//Oncogene. 2010. Vol. 29 (10). P. 1509-1518. doi: 10.1038/onc.2009.434.
  • Rupp A.-K., Rupp C., Keller S., Brase J.C., Ehehalt R., Fogel M., Moldenhauer G., Marmé F., Sültmann H., Altevogt P. Loss of EpCAM expression in breast cancer derived serum exosomes: role of proteolytic cleavage//Gynecol. Oncol. 2011. Vol. 122 (2). P. 437-446. doi: 10.1016/j. ygyno.2011.04.035.
  • Roth G.A., Moser B., Krenn C., Roth-Walter F., Hetz H., Richter S., Brunner M., Jensen-Jarolim E., Wolner E., Hoetzenecker K., Boltz-Nitulescu G., Ankersmit H.J. Heightened levels of circulating 20 S proteosome in critically ill patients//Eur. J. Clin. Invest. 2005. Vol. 35 (6). P. 399-403.
  • Rivett A. J., Palmer A., Knecht E. Electron microscopic localization of the multicatalytic proteinase complex in rat liver and in cultured cells//J. Histochem. Cytochem. 1992. Vol. 40 (8). P. 1165-1172.
  • Sixt S.U., Costabel U., Bonella F., Grunert K., Alami R., Hakenbeck J., Bauer P., Dahlmann B., Schmid K.W., Peters J., Wohlschlaeger J. Alveolar and intraparenchymal proteasome in sarcoidosis//Respir. Med. 2014. Vol. 108 (10). P. 1534-1541 DOI: 10.1016/j.rmed.2014.09.004
  • Schliessmann S.S., Cicko S., Thomassen J., Anlasik T., Müller T., Idzko M., Zissel G., Sixt S.U. Acute smoke exposure decreases bronchial extracellular proteasome concentration//Eur. Respir. J. 2011. Vol. 38. P. 737.
  • Shashova E.E., Lyupina Yu.V., Glushchenko S.A., Slonimskaya E.M., Savenkova O.V., Kulikov A.M., Gornostaev N.G., Kondakova I.V., Sharova N. Proteasome functioning in breast cancer: connection with clinical-pathological factors//PLoS ONE. 2014. Vol. 9 (10). E. 109933 DOI: 10.1371/journal.pone.0109933
  • Shashova E.E., Astakhova T.M., Plekhanova A.S., Bogomyagkova Y.V., Lyupina Y.V., Sumedi I.R., Slonimskaya E.M., Erokhov P.A., Abramova E.B., Rodoman G.V., Kuznetsov N.A., Kondakova I.V., Sharova N.P., Choinzonov E.L. Changes in proteasome chymotrypsin-like activity during the development of human mammary and thyroid carcinomas//Bull Exp Biol Med. 2013. Vol. 156 (2). P. 242-244.
  • Scheffler S., Kuckelkorn U., Egerer K., Dörner T., Reiter K., Soza A., Burmester G.R., Feist E. Autoimmune reactivity against the 20S-proteasome includes immunosubunits LMP2 (beta1i), MECL1 (beta2i) and LMP7 (beta5i)//Rheumatology. 2008. Vol. 47 (5). P. 622-626. doi: 10.1093/Rheumatology/ken042.
  • Sixt S.U., Beiderlinden M., Jennissen H.P., Peters J. Extracellular proteasome in the human alveolar space: a new housekeeping enzyme?//Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2007. 292 (2). L. 1280-1288.
  • Sixt S.U., Alami R., Hakenbeck J., Adamzik M., Kloß A., Costabel U., Jungblut P.R., Dahlmann B., Peters J. Distinct proteasome subpopulations in the alveolar space of patients with the acute respiratory distress syndrome//Mediators Inflamm. 2012;2012:204250 DOI: 10.1155/2012/204250
  • Stoebner P.E., Lavabre-Bertrand T., Henry L., Guiraud I., Carillo S., Dandurand M. High plasma proteasome levels are detected in patients with metastatic malignant melanoma//Br. J. Dermatol. 2005. Vol. 152 (5). P. 948-953.
  • Tang K., Liu J., Yang Z., Zhang B., Zhang H., Huang C., Ma J., Shen G.X., Ye D., Huang B. Microparticles mediate enzyme transfer from platelets to mast cells: a new pathway for lipoxin A4 biosynthesis//Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. Vol. 400 (3). P. 432-436 DOI: 10.1016/j.bbrc.2010.08.095
  • Wada M., Kosaka M., Saito S., Sano T., Tanaka K., Ichihara A. Serum concentration and localization in tumor cells of proteasomes in patients with hematologic malignancy and their pathophysiologic significance//J. Lab. Clin. Med. 1993. Vol. 121 (2). P. 215-223.
  • Xie Y. Structure, Assembly and Homeostatic Regulation of the 26S Proteasome//J. Mol. Cell. Biol. 2010. Vol. 2 (6). P. 308-317 DOI: 10.1093/jmcb/mjq030
  • Yuan A., Farber E.L., Rapoport A.L., Tejada D., Deniskin R., Akhmedov N.B., Farber D.B. Transfer of microRNAs by embryonic stem cell microvesicles//PLoS One. 2009. Vol. 4 (3). E. 4722. doi: 10.1371/journal.pone.0004722.
  • Zhang J., Wu P., Hu Y. Clinical and marketed proteasome inhibitors for cancer treatment//Curr. Med. Chem. 2013. Vol. 20 (20). P. 2537-2551.
  • Zhang P.J., Zhao J., Li H.Y., Man J.H., He K., Zhou T., Pan X., Li A.L., Gong W.L., Jin B.F., Xia Q., Yu M., Shen B.F., Zhang X.M. CUE domain containing 2 regulates degradation of progesterone receptor by ubiquitin-proteasome//EMBO J. 2007. Vol. 26 (7). P. 1831-1842.
  • Zoeger A., Blau M., Egere K., Feist E., Dahlmann B. Circulating proteasome are functional and have a subtype pattern distinct from 20S proteasomes in major blood cells//Clin. Chem. 2006. Vol. 52 (11). P. 2079-2086.
Еще
Статья научная
SciUp 2024 © 2024 ©