Структурно-функциональная характеристика ADAMTS-4 и ADAMTS-5: обзор

Структурно-функциональная характеристика ADAMTS-4 и ADAMTS-5: обзор

Автор: Корчагина Анастасия Александровна, Деревщикова Людмила Владимировна

Журнал: Природные системы и ресурсы @ns-jvolsu

Рубрика: Биология и биотехнология

Статья в выпуске: 1 т.10, 2020 года.

Бесплатный доступ

Резюме: ADAMTS-4 и -5 - это аггреканазы, которые участвуют в процессе развития остеоартроза, одного из самых распространенных на данный момент заболеваний, из-за которого ежегодно страдает большое количество населения. По некоторым оценкам 9,6 % мужчин и 18 % женщин в возрасте после 60 лет имеют симптоматический остеоартроз. В данном обзоре рассматриваются известные на сегодняшний день данные о структурных особенностях и ферментативной активности данных ферментов. Структуры ADAMTS-4 и -5 схожи, они содержат 7 доменных участков: сигнальная область, N-концевой продомен, каталитический домен, дезинтегринподобный домен, мотив тромбосподина, богатый цистеином домен и спейсерный домен. Помимо всех этих элементов, у ADAMTS-5 имеется в конце дополнительный мотив тромбосподина. ADAMTS-4 и -5 расщепляет аггрекан в 5 различных участках связывания. Однако наиболее важную роль в патогенезе, вероятно, играет участок Glu373-Ala374, поскольку при разрушении этой связи вся молекула аггрекана теряет целостность, что приводит к разрушению хряща и развитию заболевания. В ходе анализа информации было обнаружено, что участие ADAMTS-4 и ADAMTS-5 в развитии остеоартроза сильно разнится в зависимости от вида организма. Выяснено, что у мышей наибольшую роль в разрушении аггрекана играет ADAMTS-4, в то время как у человека ADAMTS-5 или обе аггреканазы влияют на развитие остеоартроза. Выявленные различия до конца не описаны, поэтому данный обзор обобщает уже известные результаты в этой области, что будет способствовать дальнейшему проведению исследования в этом направлении.

Еще

Структура, домены, участки связывания, остеоартроз

Короткий адрес: https://sciup.org/149131483

IDR: 149131483   |   DOI: 10.15688/nsr.jvolsu.2020.1.2

Список литературы Структурно-функциональная характеристика ADAMTS-4 и ADAMTS-5: обзор

  • A Disintegrin and Metalloproteinase with Thrombospondin Motifs-5 (ADAMTS-5) Rormscatalytically Active Oligomers / H. J. Kosasih [et al.] // J Biol Chem. - 2016. - Vol. 291, №> 7. - P. 31973208. - DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M115.704817.
  • ADAMTS4 Cleaves at the Aggrecanase Site (Glu373-Ala374) and Secondarily at the Matrix Metalloproteinase Site (Asn341-Phe342) in the Aggrecan Interglobular Domain / J. Westling [et al.] // J Biol Chem. - 2002. - Vol. 277, .№18. - P. 1605916066. - DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M108607200.
  • ADAMTS-5 Deficiency Does not Block Aggrecanolysis at Preferred Cleavage Sites in the Chondroitin Sulfate-Rich Region of Aggrecan / C. J. East [et al.] // J Biol Chem. - 2007. - Vol. 282, № 12. - P. 86328640. - DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M605750200.
  • ADAMTS-5 : the Story so Far / A. J. Fosang [et al.] // Eur Cell Mater. - 2008 - Vol. 15. - P. 11-26. -DOI: https://doi.org/10.22203/eCM.v015a02.
  • ADAMTS-7: a Metalloproteinase that Directly Binds to and Degrades Cartilage Oligomeric Matrix Protein / C. J. Liu [et al.] // FASEB J. - 2006. -Vol. 20, № 7. - P. 988-990. - DOI: https://dx.doi.org/ 10.1096%2Ffj.05-3877fje.
  • Adaptor Proteins and Ras Synergistically Regulate IL-1-Induced ADAMTS-4 Expression in Human Chondrocytes / R. Ahmad [et al.] // J Immunol. -2009. - Vol. 182, № 8. - P. 5081-5087. - DOI: https:// doi.org/10.4049/jimmunol.0803544.
  • Aggrecan Degradation in Human Articular Cartilage Explants is Mediated by Both ADAMTS-4 and ADAMTS-5. / R. H. Song [et al.] // Arthritis Rheum. -2007. - Vol. 56, № 2. - P. 575-585. - DOI: https://doi.org/ 10.1002/art.22334.
  • Aggrecanolysis in Human Osteoarthritis: Confocal localization and Biochemical Characterization of ADAMTS5-Hyaluronan Complexes in Articular Cartilages / A. Plaas [et al.] // Osteoarthritis Cartilage. -2007. - Vol. 15, № 7. - P. 719-734. - DOI: https://doi.org/ 10.1016/j .joca.2006.12.008.
  • Apte, S. S. A Disintegrin-Like and Metalloprotease (Reprolysin-Type) with Thrombospondin Type 1 Motif (ADAMTS) Superfamily: Functions and Mechanisms / S. S. Apte // J Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 46. - P. 3149331497. - DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.R109.052340.
  • Apte, S. S. Anti-ADAMTS5 Monoclonal Antibodies: Implications for Aggrecanase Inhibition in Osteoarthritis / S. S. Apte // Biochem J. - 2016. - Vol. 473, № 1. - P. e1-e4. - DOI: https://doi.org/10.1042/BJ20151072.
  • Association Between the Abnormal Expression of Matrix-Degrading Enzymes by Human Osteoarthritic Chondrocytes and Demethylation of Specific CpG Sites in the Promoter Regions // H. I. Roach [et al.] // Arthritis Rheum. - 2005. - Vol. 52, № 10. -P. 3110-3124. - DOI: https://doi.org/10.1002/art.21300.
  • Association of a nsSNP in ADAMTS14 to Some Osteoarthritis Phenotypes / J. Rodriguez-Lopez [et al.] // Osteoarthritis and Cartilage. - 2009. - Vol. 17, № 3. - P. 321-327. - DOI: https://doi.org/10.1016/ j.joca.2008.07.012.
  • Autocatalytic Cleavage of ADAMTS-4 (Aggrecanase-1) Reveals Multiple Glycosaminoglycan-Binding Sites / C. R. Flannery [et al.] // J Biol. Chem. -2002. - Vol. 277, № 45. - P. 42775-42780. - DOI: https:// doi.org/10.1074/jbc.M605750200.
  • Blocking Aggrecanase Cleavage in the Aggrecan Interglobular Domain Abrogates Cartilage Erosion and Promotes Cartilage Repair / C. B. Little [et al.] // J Clin Invest. - 2007. - Vol. 117, № 6. - P. 1627-1636. -DOI: https://dx.doi.org/10.1172%2FJCI30765.
  • Cerda-Costa, N. Architecture and Function of Metallopeptidase Catalytic Domains / N. Cerda-Costa, F.X. Gomis-Rüth // Protein Sci. - 2014. - Vol. 23, № 2. - P. 123-144. - DOI: https://dx.doi.org/10. 1002%2Fpro.2400.
  • Functional Differences of the Catalytic and Non-Catalytic Domains in Human ADAMTS-4 and ADAMTS-5 in Aggrecanolytic Activity / K. Fushimi [et al.] // J Biol Chem. - 2008. - Vol. 283, № 11. - P. 67066716. - DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M708647200.
  • Genetic Variation Including Nonsynonymous Polymorphisms of a Major Aggrecanase, ADAMTS-5, in Susceptibility to Osteoarthritis / J. Rodriguez-Lopez [et al.] // Arthritis Rheum. - 2008. - Vol. 58, № 2. -P. 435-441. - DOI: https://doi.org/10.1002/art.23201.
  • Gomis-Rüth, F. X. Catalytic Domain Architecture of Metzincin Metalloproteases / F. X. Gomis-Rüth // J Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 23. - P. 15353-15357. - DOI: https://doi.org/10.1074/ jbc.R800069200.
  • Gottschall, P. E. ADAMTS Expression and Function in Central Nervous System Injury and Disorders / P. E. Gottschall, M. D. Howell // Matrix Biology. - 2015. - Vol. 44, № 46. - P. 70-76. - DOI: https://doi.org/10.1016Zj.matbio.2015.01.014.
  • Hooper, N. M. Families of Zinc Metalloproteases / N. M. Hooper // FEBS Lett. - 1994. -Vol. 354, № 1. - P. 1-6. - DOI: https://doi.org/10.1016/ 0014-5793(94)01079-X.
  • Human Ehlers-Danlos Syndrome Type VII C and Bovine Dermatosparaxis are Caused by Mutations in the Procollagen I N-Proteinase Gene / A. Colige [et al.] // Am. J. Hum. Genet. - 1999. - Vol. 65. - P. 308317. - DOI: https://doi.org/10.1086/302504.
  • Hyaluronan Inhibits Expression of ADAMTS4 (Aggrecanase-1) in Human Osteoarthritic Chondrocytes / T. Yatabe [et al.] // Ann Rheum Dis. -2009. - Vol. 68, № 6. - P. 1051-1058. - DOI: https:// dx.doi.org/10.1136%2Fard.2007.086884.
  • Identification of Aggrecanase Activity in Medium of Cartilage Culture / K. Sugimoto [et al.] // J. Biochem. - 1999. - Vol. 126. - P. 449-455. - DOI: https://dx.doi.org/10.1136%2Fard.2007.086884.
  • Induction of Aggrecanase 1 (ADAM-TS4) by Interleukin-1 Occurs Through Activation of Constitutively Produced Protein / M. A. Pratta [et al.]
  • // Arthritis Rheum. - 2003. - Vol. 48, № 1. - P. 119133. - DOI: https://doi.org/10.1002/art.10726.
  • Inhibition of ADAM-TS4 and ADAM-TS5 Prevents Aggrecan Degradation in Osteoarthritic Cartilage / A. M. Malfait [et al.] // J Biol Chem. - 2002. -Vol. 277, № 25. - P. 22201-22208. - DOI: https://doi.org/ 10.1074/jbc.M200431200.
  • Lin, E. A. The Role of ADAMTSs in Arthritis /E. A. Lin, C. J. Liu// Protein & Cell. - 2010. -Vol. 1, № 1. -P. 33-47. - DOI: https://doi.org/10.1053/joca. 2001.0427.
  • MMPs are Less Efficient than ADAMTS5 in Cleaving Aggrecan Core Protein / M. Durigova [et al.] // Matrix Biol. - 2011. - Vol. 30, № 2. - P. 145-153. - DOI: https://dx.doi.org/10.1016%2Fj.matbio.2010.10.007.
  • Nagase, H. Aggrecanases and Cartilage Matrix Degradation / H. Nagase, M. Kashiwagi // Arthritis Res Ther. - 2005. - Vol. 5, № 2. - P. 94-103. - DOI: https:// dx.doi.org/10.1186%2Far630.
  • Proteolytic Activities of Human ADAMTS-5: Comparative Studies with ADAMTS-4 / C. Gendron [et al.] // J Biol Chem. -2007. - Vol. 282, № 25. - P. 1829418306. - DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.m701523200.
  • Purification and Cloning of Aggrecanase-1: A Member of the ADAMTS Family of Proteins / M. D. Tortorella [et al.] // Science. - 1999. - Vol. 284, № 5420. - P. 1664-1666. - DOI: https://doi.org/10.1126/ science.284.5420.1664.
  • Relative Messenger RNA Expression Profiling of Collagenases and Aggrecanases in Human Articular Chondrocytes in vivo and in vitro. / B. Bau [et al.] // Arthritis Rheum. - 2002. - Vol. 46, № 10. -P. 2648-2657. - DOI: https://doi.org/10.1002/art.10531.
  • Roughley, P. J. The Role of Aggrecan in Normal and Osteoarthritic Cartilage / P. J. Roughley, J. S. Mort // Journal of Experimental Orthopaedics. -2014. - Vol. 1, № 8. - P. 1-11. - DOI: https://doi.org/ 10.1186/s40634-014-0008-7.
  • Structural and Inhibition Analysis Reveals the Mechanism of Selectivity of a Series of Aggrecanase Inhibitors / M. D. Tortorella [et al.] // The Journal of Biological Chemistry. - 2009. - Vol. 284, № 36. -P. 24185-24191. - DOI: https://dx.doi.org/10.1074% 2Fjbc.M109.029116.
  • Tang, B. L. ADAMTS: a Novel Family of Extracellular Matrix Proteases / B. L. Tang // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. -2019. - Vol. 33, № 1. - P. 33-44. - DOI: https://doi.org/ 10.1016/s1357-2725(00)00061-3.
  • Tang, B.L. ADAMTS: a Novel Family of Proteases with an ADAM Protease Domain and Thrombospondin 1 Repeats / B. L. Tang, W. Hong // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 445, № 2-3. - P. 223-225. - DOI: https:// doi.org/10.1016/s0014-5793(99)00119-2.
  • The ADAMTS Metalloproteinases / S. Porter [et al.] // Biochem J. - 2005. - Vol. 386, № 1. - P. 15-27. -DOI: https://dx.doi.org/10.1042%2FBJ20040424.
  • The Metzincins: A Superfamily of Structurally Related Metalloproteinases / W. Bode [et al.] // Zoology. - 1996. - Vol. 99, № 4. - P. 237-246. - DOI: https://doi.org/10.1026/jzo.6182.
  • The Role of ADAM-TS4 (Aggrecanase-1) and ADAM-TS5 (Aggrecanase-2) in a Model of Cartilage Degradation / M. D. Tortorella [et al.] // Osteoarthritis Cartilage. -2001. - Vol. 9, № 6. - IP 539-552. - DOI: https:// doi/org/10.1053/joca.2001.0427.
  • The Structure of Aggrecan Fragments in Human Synovial Fluid. Evidence for the Involvement in Osteoarthritis of a Novel Proteinase Which Cleaves the Glu373-Ala374 Bond of the Interglobular Domain / J. D. Sandy [et al.] // J Clin Invest. - 1992. - Vol. 89, №5. - P. 1512-1516. - DOI: https://dx.doi.org/ 10.1172%2FJCI115742.
  • Transgenic Mice with Inactive Alleles for Procollagen N-Proteinase (ADAMTS-2) Develop Fragile Skin and Male Sterility / S. W. Li [et al.] // Biochem J. - 2001 - Vol. 355. - P. 271-278. - DOI: https://dx.doi.org/10.1042%2F0264-6021%3A3550271.
  • Verma, P. ADAMTS-4 and ADAMTS-5: Key Enzymes in Osteoarthritis. / P. Verma, K. Dalal // J Cell Biochem. - 2011. - Vol. 112, № 12. - P. 3507-3514. -DOI: https://doi.org/10.1002/jcb.23298.
  • Vertel, B. M. Aggrecan / B. M. Vertel, A. Ratcliffe // Proteoglycans: Structure, Biology and Molecular Interactions. - 2000. - P. 343-377. - DOI: https://doi.org/10.1002/jcb.23298.
Еще
Статья научная
SciUp 2024 © 2024 ©