Ферроптоз в патогенезе опухолей головного мозга

Ферроптоз в патогенезе опухолей головного мозга

Автор: Николаев Александр Аркадьевич, Белопасов Владимир Викторович

Журнал: Клиническая практика @clinpractice

Рубрика: Научные обзоры

Статья в выпуске: 4 т.13, 2022 года.

Бесплатный доступ

Область исследований ферроптоза в последние несколько лет демонстрирует взрывной рост, с тех пор как этот термин был предложен в 2012 году. В данном обзоре освещается современное состояние знаний о механизме развития этого уникального способа гибели клеток, вызванного железозависимым перекисным окислением фосфолипидов, который регулируется множеством клеточных метаболических событий, включая окислительно-восстановительный гомеостаз. Среди этих факторов система xCT - аминокислотный антипортер, который поддерживает синтез глутатиона (GSH) и окислительную защиту. Обсуждается опасность не только накопления железа в нейронах, астроцитах, олигодендроцитах, микроглии и шванновских клетках, но и развития окислительного стресса. Ферроптоз запускает каскад событий, включая активацию воспаления, окисление нейротрансмиттеров, нарушение нейронных связей, дегенерацию миелиновой оболочки, дисрегуляцию астроцитов, деменцию и гибель клеток. С другой стороны, оценивается исключительная уязвимость для ферроптоза опухолевых клеток, ведущих происхождение из нервной ткани. Приводятся доказательства инициации ферроптоза в опухолевых клетках как фактора торможения роста и гибели этих клеток. Особое внимание уделено фармакологической модуляция ферроптоза путем его индукции и ингибирования для лечения лекарственно-устойчивых видов рака. Обсуждается выбор мишеней для индукции ферроптоза в раковых клетках. Глутатионпероксидаза 4 и аминокислотный антипортер xCT признаны наиболее предпочтительными мишенями; оцениваются антиопухолевый потенциал их ингибирования и побочные эффекты.

Еще

Опухоли мозга, ферроптоз, глутатионпероксидаза 4, перекисное окисление липидов

Короткий адрес: https://sciup.org/143179873

IDR: 143179873   |   DOI: 10.17816/clinpract114787

Список литературы Ферроптоз в патогенезе опухолей головного мозга

  • Louis DN, Perry A, Wesseling P, et al. The 2021 WHO Classifi cation of Tumors of the Central Nervous System: A summary. Neuro Oncol. 2021;23(8):1231–1251. doi: 10.1093/neuonc/noab106
  • Wirsching HG, Galanis E, Weller M. Glioblastoma. Handb Clin Neurol. 2016;134:381–397. doi: 10.1016/B978-0-12-802997-8.00023-2
  • Nakagawara A, Li Y, Izumi H, et al. Neuroblastoma. Jpn J Clin Oncol. 2018;48(3):214–241. doi: 10.1093/jjco/hyx176
  • Klekner L, Szivos L, Virga J, et al. Significance of liquid biopsyin glioblastoma: A review. J Biotechnol. 2019;298:82–87. doi: 10.1016/j.jbiotec.2019.04.011
  • Sathornsumetee S, Rich JN. New approaches to primary brain tumor treatment. Anticancer Drugs. 2006;17(9):1003–1016. doi: 10.1097/01.cad.0000231473.00030.1f
  • Qiu Y. The relation between necessary trace element iron and various diseases. Biol Trace Elem Res. 1999;4:19–22. doi: 10.16755/j.cnki.issn.1006-446x.1997.10.006
  • Agrawal KN. Iron Brain. J Univers Coll Med Sci. 2013;1:1–6. doi: 10.3126/jucms.v1i1.8425
  • Mccann S, Amado M, Moore SE. The role of iron in brain development: A systematic review. Nutrients. 2020;12(7): 2001–2023. doi: 10.3390/nu12072001
  • Jiang X, Stockwell BR, Conrad M. Ferroptosis: mechanisms, biology, and role in disease. Nat Rev Mol Cell Biol. 2021; 22(4):266–282. doi: 10.1038/s41580-020-00324-8
  • Rouault TA. The role of iron regulatory proteins in mammalian iron homeostasis and disease. Nat Chem Biol. 2006;2(8): 406–414. doi: 10.1038/nchembio807
  • Montalbetti N, Simonin A, Kovacs G, Hediger MA. Mammalian iron transporters: Families SLC11 and SLC40. Mol Aspects Med. 2013;34(2-3):270–287. doi: 10.1016/j.mam.2013.01.002
  • DeGregorio-Rocasolano N, Martí-Sistac O, Gasull T. Deciphering the iron side of stroke: neurodegeneration at the crossroads between iron dyshomeostasis, excitotoxicity, and ferroptosis. Front Neurosci. 2019;13(1):85–96. doi: 10.3389/fnins.2019.00085
  • Reichert CO, de Freitas FA, Sampaio-Silva J, et al. Ferroptosis mechanisms involvel in neurodegenerative diseases. Int J Mol Sci. 2020;21(22):8765–8783. doi: 10.3390/ijms21228765
  • Dixon SJ, Lemberg KM, Lamprecht MR, et al. Ferroptosis: an iron-dependent form of nonapoptotic cell death. Cell. 2012;149(5):1060–1072. doi: 10.1016/j.cell.2012.03.042
  • Bayır H, Anthonymuthu TS, Tyurina YY, et al. Achieving life through death: redox biology of lipid peroxidation in ferroptosis. Cell Chem. Biol. 2020;27(4):387–408. doi: 10.1016/j.chembiol.2020.03.014
  • Fricker M, Tolkovsky AM, Borutaite V, Coleman M. Neuronal cell death. Physiol Rev. 2018;98(2):813–880. doi: 10.1152/physrev.00011.2017
  • Sun Y, Chen P, Zhai B, et al. The emerging role of ferroptosis in inflammation. Biomed Pharmacother. 2020;127:110108. doi: 10.1016/j.biopha.2020.110108
  • Galaris D, Barbouti A, Pantopoulos K. Iron homeostasis and oxidative stress: an intimate relationship. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 2019;1866(12):118535–118548 doi: 10.1016/j.bbamcr.2019.118535
  • Mao H, Zhao Y, Li H, Lei L. Ferroptosis as an emerging target in inflammatory diseases. Prog Biophys Mol Biol. 2020;155:20–28. doi: 10.1016/j.pbiomolbio.2020.04.001
  • Lachaier E, Louandre C, Godin C, et al. Sorafenib induces ferroptosis in human cancer cell lines originating from different solid tumors. Anticancer Res. 2014;34(11):6417–6422.
  • Kabiraj P, Valenzuela CA, Marin JE, et al. The neuroprotective role of ferrostatin-1 under rotenoneinduced oxidative stress in dopaminergic neuroblastoma cells. Protein J. 2015;34(5): 349–358. doi: 10.1007/s10930-015-9629-7
  • Wang YQ, Chang SY, Wu Q, et al. The protective role of mitochondrial ferritin on erastin-induced ferroptosis. Front Aging Neurosci. 2016;8:308. doi: 10.3389/fnagi.2016.00308
  • Ivanov SD, Semenov AL, Mikhelson VM, et al. Effects of iron ion additional introduction in radiation therapy of tumor-bearing animals. Radiats Biol Radioecol. 2013;53(3):296–303 doi: 10.7868/s0869803113030065
  • Ivanov SD, Semenov AL, Kovanko EG, Yamshanov VA. Effects of iron ions and iron chelation on the efficiency of experimental radiotherapy of animals with gliomas. Bull Exp Biol Med. 2015;158(6):800–803. doi: 10.1007/s10517-015-2865-1
  • Chen D, Rauh M, Buchfelder M, Savaskan N. The oxido-metabolic driver ATF4 enhances temozolamide chemo-resistance in human gliomas. Oncotarget. 2017;8(31):51164–51176. doi: 10.18632/oncotarget.17737
  • Sehm T, Rauh M, Wiendieck K, et al. Temozolomide toxicity operates in a xCT/SLC7a11 dependent manner and is fostered by ferroptosis. Oncotarget. 2017;7(46):74630–74647. doi: 10.18632/oncotarget.11858
  • Chung WJ, Sontheimer H. Sulfasalazine inhibits the growth of pri mary brain tumorsindependent of nuclear factor-kappa B. J Neuro chem. 2009;110(1):182–193. doi: 10.1111/j.1471-4159.2009.06129.x 28. Sehm T, Fan Z, Ghoochani A, et al. Sulfasalazine impacts on ferroptotic cell deathand alleviates the tumor microenvironment and glioma-induced brain edema. Oncotarget. 2016;7(24): 36021–36033. doi: 10.18632/oncotarget.8651
  • Hare D, Ayton S, Bush A, Lei P. A delicate balance: Iron metabolism and diseases of the brain. Front Aging Neurosci. 2013;5:34. doi: 10.3389/fnagi.2013.00034
  • Dias V, Junn E, Mouradian MM. The role of oxidative stress in parkinsons disease. J Parkinson Dis. 2013;3(4):461–491. doi: 10.3233/JPD-130230
  • Fan Z, Wirth AK, Chen D, et al. Nrf2-Keap1pathway promotes cell proliferation and diminishes ferroptosis. Oncogenesis. 2017; 6(8):371–385. doi: 10.1038/oncsis.2017.65
  • Ye P, Mimura J, Okada T, et al. Nrf2- and ATF4-dependent upregulation of xCT modulates the sensitivity of T24 bladder carcinoma cells to proteasome inhibition. Mol Cell Biol. 2014;34(18):3421–3434. doi: 10.1128/MCB.00221-14
  • Habib E, Linher-Melville K, Lin HX, Singh G. Expression of xCT and activity of systemxc(-) are regulated by NRF2 in human breast cancer cells in response to oxidative stress. Redox Biol. 2015;5:33–42. doi: 10.1016/j.redox.2015.03.003
  • Hassannia B, Wiernicki B, Ingold I, et al. Nano-targeted induction of dual ferroptotic mechanismseradicates high-risk neuroblastoma. J Clin Invest. 2018;128(8):3341–3355. doi: 10.1172/JCI99032
  • Abdalkader M, Lampinen R, Kanninen KM, Malm TM. Targeting Nrf2 to suppress ferroptosis and mitochondrial dysfunction in neurodegeneration. Front Neurosci. 2018;12:466–481. doi: 10.3389/fnins.2018.00466
  • Hassannia B, Vandenabeele P, Vanden Berghe T. Targeting ferroptosis to iron out cancer. Cancer Cell. 2019;35(6):830–849. doi: 10.1016/j.ccell.2019.04.002
  • Yang WS, SriRamaratnam R, Welsch ME, et al. Regulation of ferroptotic cancer cell death by GPX4. Cell. 2014;156(1-2): 317–331. doi: 10.1016/j.cell.2013.12.010
  • Chen Y, Liu Y T, et al. Quantitative profiling of protein carbonylations in ferroptosis by an aniline-derived probe. J Am Chem Soc. 2018;140(13):4712–4720. doi: 10.1021/jacs.8b01462
  • Eaton JK, Ruberto RA, Kramm A, et al. Diacylfuroxans are masked nitrile oxides that inhibit GPX4 covalently. J Am Chem Soc. 2019;141(51):20407–20415. doi: 10.1021/jacs.9b10769
  • Eaton JK, LR, Ruberto RA, et al. Selective covalent targeting of GPX4 using masked nitrile-oxide electrophiles. Nat Chem Biol. 2020;16(5):497–506. doi: 10.1038/s41589-020-0501-5
  • Conrad M, Pratt DA. The chemical basis of ferroptosis. Nat Chem Biol. 2019;15(12):1137–1147. doi: 10.1038/s41589-019-0408-1
  • Weiland A, Wang Y, Wu W, et al. J Mol Neurobiol. 2019;56(7): 4880–4893. doi: 10.1007/s12035-018-1403-3
  • Sato H AM, Kimata M, et al. Redox imbalance in cystine/ glutamate transporter-deficient mice. J Biol Chem. 2005;280(45): 37423–37429. doi: 10.1074/jbc.M506439200
  • Robert MS, Buckingham S, Campbell S, et al. SLC7A11 expression is associated with seizures and predicts poor survival in patients with malignant glioma. Sci Transl Med. 2015;7(289):289ra286. doi: 10.1126/scitranslmed.aaa8103
  • Zhang Y, Tan HJ, Daniels J, et al. Imidazole ketone erastin induces ferroptosis and slows tumor growth in a mouse lymphoma model. Cell Chem Biol. 2019;26(5):623–633e629. doi: 10.1016/j.chembiol.2019.01.008
  • Badgley MA, Kremer DM, Maurer HC, et al. Cysteine. Science. 2020;368(6486):85–89. doi: 10.1126/science.aaw 9872
  • Sato M, Onuma K, Mio D, et al. Loss of the cystine/glutamate antiporter in melanoma abrogates tumor metastasis and markedly increases survival rates of mice. Int J Cancer. 2020; 147(11):3224–3235. doi: 10.1002/ijc.33262
  • Doll S, Freitas FP, Shah R, et al. FSP1 is a glutathione-independent ferroptosis suppressor. Nature. 2019;575(7784):693–698. doi: 10.1038/s41586-019-1707-0
  • Sano H, Futamura M, Gaowa S, et al. p53/Mieap-regulated mitochondrial quality control plays an important role as a tumor suppressor in gastric and esophageal cancers. Biochem Biophys Res Commun. 2020;529(3):582–589. doi: 10.1016/j.bbrc.2020.05.168
  • Liu Y, Gu W. p53 in ferroptosis regulation: The new weapon for the old guardian. Cell Death Differ. 2022;29(5):895–910. doi: 10.1038/s41418-022-00943-y
  • Doll S, Freitas FP, Shah R, et al. FSP1 is a glutathione-independent ferroptosis suppressor. Nature. 2019;575(7784):693–698. doi: 10.1038/s41586-019-1707-0 2019
  • Yuan B, Zhao XD, Shen JD, et al. Activation of SIRT1 alleviates ferroptosis in the early brain injury after subarachnoid hemorrhage. Oxid Med Cell Longev. 2022;2022:9069825. doi: 10.1155/2022/9069825
Еще
Статья обзорная
SciUp 2024 © 2024 ©