Интернализуемые пептиды (Сell-Penetrating Peptides, CPPS) и возможности их терапевтического применения

Интернализуемые пептиды (Сell-Penetrating Peptides, CPPS) и возможности их терапевтического применения

Автор: Кулинич Т.М., Иванов А.В., Захаренко М.В., Джикия Е.Л., Шишкин А.М., Боженко В.К.

Журнал: Вестник Российского научного центра рентгенорадиологии Минздрава России @vestnik-rncrr

Рубрика: Обзоры

Статья в выпуске: 4 т.20, 2020 года.

Бесплатный доступ

Разработка эффективной системы внутриклеточной доставки лекарств - одно из основных направлений медицины и фармакологии. Несмотря на значительные успехи в развитии исоздании новых терапевтических подходов, эффективных методов лечения для многих социально значимых заболеваний все еще не разработано. Одним из современных и перспективных направлений в области новых средств доставки являются пептидные последовательности, обладающие векторными свойствами и получившие название cell penetrating peptides (CPP). Показано, что пептиды, обладающие подобными свойствами, могут являться эффективным транспортным средством для внутриклеточной доставки большого круга разнообразных веществ, начиная от наночастиц и до пептидов и полноразмерных белков.Целью данного исследования являлся анализ современной научно-технической, нормативной, методической литературы, затрагивающей проблемы поиска, разработки и использования пептидных конструкций, обладающих свойствами к внутриклеточной интернализации.

Еще

Транспортные пептиды, противоопухолевые пептиды, трансфекция, транслокация, клеточная мембрана

Короткий адрес: https://sciup.org/149132151

IDR: 149132151

Список литературы Интернализуемые пептиды (Сell-Penetrating Peptides, CPPS) и возможности их терапевтического применения

  • Игнатович И.А., Диже Э.Б., Павлоцкая А.В. и др. Перевозчиков А. П. Механизм переноса комплексов ДНК/Tat в клетки млекопитающих. 11-ая Международная конференция. 2003.
  • Yang N.J., Hinner M.J. Getting Across the Cell Membrane: An Overview for Small Molecules, Peptides, and Proteins. Methods Mol Biol. 2015. V. 1266. V. 29-53.
  • Avci F.G., Akbulut B.S., Ozkirimli E. Membrane Active Peptides and Their Biophysical Characterization. Biomolecules. 2018. V. 8. No. 3. Article ID 77.
  • Vasconcelos L., Pärn K., Langel Ü. Therapeutic potential of cell-penetrating peptides. Therapeutic Delivery. 2013. V. 4. No. 5. P. 573-591.
  • Cell-Penetrating Peptides: Methods and Protocols (Methods in Molecular Biology) 2nd ed. Langel Ü. (ed.). 2015. ISBN: 978-1-4939-2805-7.
  • Deshayes S., Gerbal-Chaloin S., Morris M.C., et al. On the mechanism of non-endosomial peptide-mediated cellular delivery of nucleic acids. Biochim Biophys Acta. 2004. V. 15. No. 1667. No. 2. P. 141-147.
  • Eiden L.E. Fusion polypeptides that inhibit exocytosis: fusing aptamer and cell-penetrating Peptide technologies and pharmacologies. Mol Pharmacol. 2005. V. 67. No.4. P. 980-982.
  • Dougherty P. G., Sahni A., Pei D. Understanding Cell Penetration of Cyclic Peptides..Chem Rev. 2019. V. 119. No. 17. P. 10241-10287.
  • Jones S. W., Christison R., Bundell K., et al. Characterisation of cell-penetrating peptide-mediated peptide delivery. Br J Pharmacol. 2005. V. 145. No. 8. P. 1093-1102.
  • Lindgren M.E., Hallbrink M.M., Elmquist A.M., Langel U. Passage of cell-penetrating peptides across a human epithelial cell layer in vitro. Biochem J. 2004. V. 377. Pt. 1. P. 69-76.
  • Takeshima K., Chikusha A., Lee K., et al. Translocation of analogues of the antimicrobial peptides magainin and buforin across human cell membranes. J Biol Chem. 2003. V. 278. No. 2. P. 1310-1315.
  • Agrawal P., Bhalla S., Usmani S.S., et al. CPPsite 2.0: a repository of experimentally validated cell-penetrating peptides. Nucleic Acids Res. 2015. V. 44. D.1. P. D1098-D1103.
  • Qian Z., Martyna A., Hard R.L., et al. Discovery and mechanism of highly efficient cyclic cell-penetrating peptides. Biochemistry. 2016. V. 55. No. 18. P. 2601-2612.
  • Richard J.P., Melikov K., Brooks H., et al. Cellular Uptake of Unconjugated TAT Peptide Involves Clathrin-dependent Endocytosis and Heparan Sulfate Receptors. J Biol Chem. 2005. V. 280. No. 15. P. 15300-15306.
  • Richard J.P., Melikov K., Vives E., et al. Cell-penetrating peptides: A reevaluation of the mechanism of cellular uptake. J Biol Chem. 2003. V. 278. No. 1. P. 585-590.
  • Joliot A., Pernelle C., Deagostini-Bazin H., Prochiantz A. Antennapedia homeobox peptide regulates neural morphogenesis. Proc Natl Acad Sci USA. 1991. V. 88. No. 5. P.1864-1868.
  • Elliott G., O’Hare P. Intercellular trafficking and protein delivery by a herpes virus structural protein. Cell. 1997. V. 88. No. 2. P. 223-233.
  • Ford K.G., Souberbielle B.E., Darling D., Farzaneh F. Protein transduction: an alternative to genetic intervention? Gene Ther. 2001. V. 8. No. 1. P. 1–4.
  • Turner J. J., Ivanova G. D., Verbeure B., et al. Cell-penetrating peptide conjugates of peptide nucleic acids (PNA) as inhibitors of HIV-1 Tat-dependent trans-activation in cells. Nucleic Acids Res. 2005. V. 33. No. 21. P. 6837-6849; doi:10.1093/nar/gki991.
  • Ben-Saadon R., Fajerman I., Ziv T., et al. The Tumor Suppressor Protein p16INK4a and the Human Papillomavirus Oncoprotein-58 E7 Are Naturally Occurring Lysine-less Proteins That Are Degraded by the Ubiquitin System. Direct evidence for ubiquitination at the N-terminal residue. J Biol Chem. 2002. V. 279. No. 40. P. 41414-41421.
  • Pooga M., Kihlmark M., Hallbrink M., et al. Cellurar translocation of proteins by transportan. FASEB J. 2001. V. 15. No. 8. P.1451-1453.
  • Lindgren M.E., Hallbrink M.M., Prochiantz A., Langel U. Cell penetrating peptides. Tips. 2000. V. 21. No. 3. P.99-102.
  • Futaki S., Suzuki T., Ohashi W., et al. Arginine-rich peptides. An abundant source of membrane permeable peptides having potential as carriers for intracellular protein delivery. J Biol Chem. 2001. V. 276. No. 8. P. 5836-5840.
  • Fischer P.M., Krausz E., Lane D.P. Cellular delivery of impermeable effector molecules in the form of conjugates with peptides capable of mediating membrane translocation. Bioconjug Chem. 2001. V. 12. No. 6. P. 825-841.
  • Veldhoen S., Laufer S. D., Trampe A., Restle T. Cellular delivery of small interfering RNA by a non-covalently attached cell-penetrating peptide: quantitative analysis of uptake and biological effect. Nucleic Acids Res. 2006. V. 34. No. 22. P. 6561-6573.
  • Ruseska I., Zimmer A. Internalization mechanisms of cell-penetrating peptides. Beilstein J Nanotechnol. 2020. V. 11. P. 101-123.
  • Pei D., Buyanova M. Overcoming Endosomal Entrapment in Drug Delivery. Bioconjug Chem. 2019. V. 30. No. 2. P. 273-283.
  • Ramaker K., Henkel M., Krause T., et al. Cell penetrating peptides: a comparative transport analysis for 474 sequence motifs. Drug Deliv. 2018. V. 25. No. 1. P. 928-937.
  • Уханова Е.М., Кулинич Т.М., Кудинова Е.А.и др. Терапевтические дозовые характеристики химерного пептида MM-D37K при парентеральном введении мышам BALB/С nude с колоректальным раком человека НСТ-116. Российский биотерапевтический журнал. 2017. Т. 16. № 2. С. 36-41. doi: 10.17650/1726-9784-2017-16-2-36-41.
  • Ruseska I., Zimmer A. Internalization mechanisms of cell-penetrating peptides. Beilstein Journal of Nanotechnology. 2020. V. 11. P. 101-123.
  • Jones A.T. Macropinocytosis: searching for an endocytic identity and role in the uptake of cell penetrating peptides. J Cel Mol Med. 2007. V. 11. No. 4. P. 670-684.
  • Lim J. P., Gleeson P. A. Macropinocytosis: an endocytic pathway for internalising large gulps. Immunol Cell Biol. 2011. V. 89. No. 8. P. 836-843.
  • Nakase I., Noguchi K., Aoki A., et al. Arginine-rich cell-penetrating peptide-modified extracellular vesicles for active macropinocytosis induction and efficient intracellular delivery. Sci Rep. 2017. V. 7. No. 1. Article ID 1991.
  • Arukuusk P., Pärnaste L., Margus H., et al. Differential Endosomal Pathways for Radically Modified Peptide Vectors. Bioconjug Chem. 2013. V. 24. No. 10. P. 1721-1732.
  • Branza-Nichita N., Macovei A., Lazar C. Caveolae-dependent endocytosis in viral infection. In Molecular Regulation of Endocytosis, B. Ceresa, Ed., 2012. InTech. 32 p.
  • Copolovici D. M., Langel K., Eriste E., Langel Ü. Cell-Penetrating Peptides: Design, Synthesis, and Applications. ACS Nano. 2014. V. 8. No. 3. P. 1972-1994.
  • Madani F., Lindberg S., Langel Ü., et al. Mechanisms of Cellular Uptake of Cell-Penetrating Peptides. J Biophys. 2011. V. 2011. Article ID 414729. doi: 10.1155/2011/414729.
  • Pouny Y., Rapaport D., Mor A., et al. Interaction of antimicrobial dermaseptin and its fluorescently labeled analogs with phospholipid membranes. Biochemistry. 1992. V. 31. No. 49. P. 12416-12423. doi: 10.1021/bi00164a017.
  • Futaki S., Nakase I. Cell-Surface Interactions on Arginine-Rich Cell-Penetrating Peptides Allow for Multiplex Modes of Internalization. Acc Chem Res. 2017. V. 50. No. 10. P. 2449-2456. doi: 10.1021/acs.accounts.7b00221.
Еще
Статья научная
SciUp 2024 © 2024 ©