Активность карбоксипептидазы Е при длительном действии ноотропных препаратов
Автор: Алексеева Людмила Владимировна, Гамзин Сергей Сергеевич
Журнал: Вестник Тверского государственного университета. Серия: Биология и экология @bio-tversu
Рубрика: Биохимия
Статья в выпуске: 4, 2015 года.
Бесплатный доступ
Изучена активность карбоксипептидазы Е в отделах мозга крыс после введения ноотропных препаратов - пирацетама, фенотропила, ноопепта - каждые 24 ч в течение 14 сут. В условиях длительного режима введения применяемых нейрометаболических стимуляторов выявлены общие тенденции изменений активности карбоксипептидазы Е: наиболее высокая активность наблюдалась в гипофизе через 24 ч после последней инъекции. В порядке уменьшения влияния на активность карбоксипептидазы Е в гипофизе на этом этапе наблюдений ноотропные препараты можно расположить в следующем ряду: пирацетам, фенотропил, ноопепт. Наименее выраженная активность изученного фермента отмечалась в надпочечниках.
Карбоксипептидаза е, ноотропные препараты, длительное действие
Короткий адрес: https://sciup.org/146116620
IDR: 146116620
Список литературы Активность карбоксипептидазы Е при длительном действии ноотропных препаратов
- Белоусов Ю.Б., Мухина М.А. 2005. Фенотропил -ноотропный препарат нового поколения//Качественная клиническая практика. № 3. С. 1-9.
- Вернигора А.Н. 2010. Влияние потребления этанола на активность карбоксипептидазы Н и ангиотензинпревращающего фермента в некоторых отделах мозга крыс с различной устойчивостью к стрессу//Известия ПГПУ им. В.Г. Белинского. Естественные науки. № 17 (21). С. 101-103.
- Золотарева Н.В. 2011. Регуляция каталитической активности алкогольдегидрогеназы фармакологическими препаратами Пирацетам, Зорекс и Унитиол: дис. … канд. биол. наук. Тверь. 189 с.
- Коваленко Л.П., Смольникова Н.М., Алексеева С.В., Немова Е.П., Сорокина А.В., Мирамедова М.Г., Курапова С.П., Сидорина Е.И., Кулакова А.В., Даугель-Дауге Н.О. 2002. Доклиническое изучение токсичности ноопепта//Экспериментальная и клиническая фармакология. Т. 65. № 1. С. 62-64.
- Лапина Г.П., Золотарева Н.В. 2009. Пирацетам -регулятор каталитической активности алкогольдегидрогеназы печени лошади//Вестн. ТвГУ. Сер.: Биология и экология. Вып.11. № 2. С. 56-62.
- Назарова Г.А., Золотов Н.Н., Крупина Н.А., Крайнева Н.А., Гарибова Т.Л., Воронина Т.А. 2007. Изменение активности пролинспецифических пептидаз при экспериментальном моделировании ретроградной амнезии//Экспериментальная и клиническая фармакология. Т. 70. № 6. С. 6-8.
- Руководство по лабораторным животным и альтернативным моделям в биомедицинских исследованиях. 2010/под ред. Н.Н. Каркищенко, С.В. Грачева. М.: Профиль -2С. 358 с.
- Fricker L.D. 1991. Peptide processing exopeptidases: amino-and carboxypeptidases involved with peptide biosynthesis//Peptide biosynthesis and processing (Fricker L.D. ed.), CRC Press, Boca Raton, Florida. P. 199-230.
- Lowry O.H., Rosebrought N.J., Farr A.G., Randall R.J. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem. V. 193. № 1. Р. 265-275.
- Scholzen T.E., König S., Fastrich M., Böhm M., Luger T.A. 2007. Terminating the stress: peripheral peptidolysis of proopiomelanocortin-derived regulatory hormones by the dermal microvascular endothelial cell extracellular peptidases neprilysin and angiotensin-converting enzyme//Endocrinology. V. 148. № 6. P. 2793-2805.
- Supattapone S., Fricker L.D., Snyder S.H. 1984. Purification and characterization of a membrane-bound enkephalin-forming carboxypeptidase, “enkephalin convertase”//Neurochem. V. 42. № 4. P. 1017-1023.
